home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9410p.zip / M94A3329.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-10-25  |  3KB  |  47 lines
  1.        Document 3329
  2.  DOCN  M94A3329
  3.  TI    Laminin and fibronectin interfere with the binding of HIV-1 gp120/160 to
  4.        CD4.
  5.  DT    9412
  6.  AU    Bozzini S; Falcone V; Conaldi PG; Visai L; Dolei A; Speziale P; Toniolo
  7.        A; Dept. of Biochemistry, University of Pavia, Italy.
  8.  SO    Int Conf AIDS. 1994 Aug 7-12;10(1):100 (abstract no. PA0018). Unique
  9.        Identifier : AIDSLINE ICA10/94369246
  10.  AB    OBJECTIVE: In vitro experiments indicate that not yet defined host
  11.        components may hinder the early interactions of HIV-1 with target cells.
  12.        We checked whether human extracellular matrix proteins could bind HIV-1
  13.        env glycoproteins thus preventing virus-receptor interaction, or
  14.        facilitating infection by trapping the virus in the immediate proximity
  15.        of cell membranes. METHODS: Radiolabeled recombinant gp160, gp120 and
  16.        gp41 were tested for their ability to bind solid phase-immobilized
  17.        extracellular matrix proteins. Fibronectin fragments were obtained by
  18.        trypsin/thermolysin digestion. The effect of extracellular matrix
  19.        proteins on the interaction of env glycoproteins with CD4 was evaluated
  20.        by radiometric or immunoenzymatic assay. RESULTS: HIV-1 gp120/160 bind
  21.        to fibronectin, laminin and vitronectin, but not to fibrinogen, fetuin,
  22.        alpha-1-acid glycoprotein. Both gp120 and gp160 bind to the
  23.        heparin-binding domain of fibronectin, whereas gp160 interacts also with
  24.        the DNA-binding domain. Western blot analysis of fibronectin fragments
  25.        showed that gp120 and gp160 recognize selectively the intact protein and
  26.        two 30KDa bands corresponding to the above mentioned domains. Binding to
  27.        intact fibronectin and to the heparin-binding domain is inhibited in a
  28.        dose-dependent manner by heparins, heparan sulphate, antibody
  29.        recognizing the heparin-binding domain, and unlabeled viral proteins.
  30.        The interaction of gp120/160 with fibronectin, vitronectin, laminin, and
  31.        their fragments interfered with the binding of these env proteins to
  32.        CD4. The gp120/160-CD4 interaction was inhibited by 50% to 75%.
  33.        DISCUSSION AND CONCLUSION: The results indicate that gp120/160 bind to
  34.        selected extracellular matrix proteins suggesting a potential role of
  35.        these tissue components in modulating the early virus-cell interactions.
  36.  DE    Antigens, CD4/*METABOLISM  Binding Sites  Cell
  37.        Membrane/METABOLISM/MICROBIOLOGY  Fibronectins/*METABOLISM  Gene
  38.        Products, env/METABOLISM  Human  HIV Envelope Protein gp120/METABOLISM
  39.        HIV Envelope Protein gp41/METABOLISM  HIV-1/*METABOLISM  In Vitro
  40.        Laminin/*METABOLISM  Protein Binding  Protein Precursors/METABOLISM
  41.        Recombinant Proteins/METABOLISM  Support, Non-U.S. Gov't  MEETING
  42.        ABSTRACT
  43.  
  44.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  45.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  46.  
  47.